Aminosäuren

Emma1307 · Anmeldungsdatum: 07.04.2019 Beiträge: 46

Meine Frage:
Hallo, ich komme bei einer Frage nicht weiter und hoffe mir kann dabei jemand weiterhelfen.
Die Frage lautet: Peptid gegeben H-Tyr-His-OH
Wie stark hängen die Aminosäuren Histidin und Tyrosin vom pH des umgebenden Milieus ab und der Integration im Peptid?

Meine Ideen:
Ich weiß, dass Tyrosin im basischen deprotoniert wird und dann eine negative Nettoladung hat. Histidin ist im sauren protoniert und hat eine pos. Ladung.
Ich verstehe die Frage nach der Integration im Peptid nicht. Meine Überlegungen sind, dass durch die Ladungen in den Seitenketten ionische Wechselwirkungen auftreten.

OC-Gast · Gast

Die Aufgabenstellung ergibt auch für mich keinen Sinn,ist zumindest unklar.
Wenn es um das Dipeptid oben geht,in welches Ppetid soll da eine Integration erfolgen?
Man kann über die pH-abhängigen Spezies der Seitenketten diskutieren,wie du es bereits getan hast.Oder man kann für ein größeres Peptid,welches die beiden AS enthält,die Auswirkungen auf die Raumstruktur diskutieren.
So jedoch ist die Aufgabe nicht klar.
War das auch die Aufgabe im Original(und vollständig) oder eine Übersetzung?

OC-Gast.

Emma1307 · Anmeldungsdatum: 07.04.2019 Beiträge: 46

Die Frage lautet im Original:
H-Tyr-His-OH
a) Peptid zeichnen
b)Erklären Sie an den AS aus a) wie stark abhängig.. vom umgebenden Milieu... und Integration im Peptid... ist
Die Frage ist nur rekonstruiertes einer Altklausur, deswegen kann es auch anders formuliert gewesen sein.

OC-Gast · Gast

Altklausur aus Erinnerung:dann würde ich mir um den Begriff der "Integration" keinen kopf machen.
Du hast die pH-Abhängikeit der protonierten und deprotonierten Formen der Seitenreste zu beachten,mehr nicht.
Inwieweit diese für die Raumstruktur eines Polypeptids/Proteins eine Rolle spielen,hängt vom Protein ab.

OC-Gast.

Emma1307 · Anmeldungsdatum: 07.04.2019 Beiträge: 46

Kann das Milieu denn Auswirkungen auf die Bindungen haben im Peptid bzw. Die Peptidbindung?
Ist diese dann überhaupt noch möglich oder werden vielleicht Bindungen mit den geladenen Seitenketten geschlossen?

willy · Anmeldungsdatum: 22.07.2020 Beiträge: 272

Evtl. ist gemeint, dass man die Einzel-AS dem Peptid gegenüberstellen soll?

OC-Gast · Gast

Natürlich begünstigen hohe oder niedrige pH-werte auch die Hydrolyse von Peptidbindungen.Aber hier geht es wohl mehr um das Verhalten der pH-relevanten funktionellen Gruppen der Seitenketten der einzelnen AS.
Siehe z.B. unter Ladung von Peptiden oder "isoelektrischer Punkt".
Die Raumstruktur,speziell die Quartärstruktur wird durch intra"molekulare" Wechselwirkungen zwischen den verschiedenen Seitenresten der AS beeinflußt.
Verändert sich die Ladung eines Seitenrests,kann das zu einer Veränderung der Struktur führen(s. Denaturierung).
Bei der Klausuraufgabe solltest du wissen,wie die einzelnen AS aussehen,wie eine Ppetidbindung und aus der "Formel" die Reihenfolge der Verknüpfung
(-> N- und C-Terminus des Dipeptids).
Und allg. die pH-relevanten Gruppen der AS-Seitenketten.

OC-Gast.