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Gast1000
Gast
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 Verfasst am: 13. Dez 2011 18:43 Titel: Denaturierung von Proteinen durch Schwermetalle |
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Meine Frage:
Proteine können ja durch Schwermetalle denaturiert werden. Ich habe gelesen, dass diese hauptsächlich an Aminosäurereste wie Aminogruppen, Sulfidgruppen und Carboxylgruppen binden. Dadurch brechen die zuvor vorhandenen ionischen Bindungen im Protein.
Meine Frage: Binden die Schwermetalle ionisch oder ist es eine kovalente Bindung (wie kann eine solche entstehen?)?
Vielen Dank für die Hilfe:)
Meine Ideen:
Meine Frage: Binden die Schwermetalle ionisch oder ist es eine kovalente Bindung (wie kann eine solche entstehen?)? Ich dachte, sie können nur ionisch binden, weil es ja auch Schwermetallionen sind, welche ins Spiel kommen...
Vielen Dank für die Hilfe:) |
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magician4
Moderator
Anmeldungsdatum: 05.10.2009
Beiträge: 5837
Wohnort: Hamburg
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| Verfasst am: 13. Dez 2011 19:09 Titel: |
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| Zitat: | | Ich habe gelesen, dass diese hauptsächlich an Aminosäurereste wie Aminogruppen, Sulfidgruppen und Carboxylgruppen binden. |
wenn man mal den begriff "binden" etwas relaxter nimmt und sich grad mal noch nicht darum kuemmert was genau das denn heissen soll: ja, das stimmt.
| Zitat: | | Dadurch brechen die zuvor vorhandenen ionischen Bindungen im Protein. |
die proteinstruktur wird durch viele verschiedene bindungstypen stabilisiert, und die ionischen sind darunter eher selten: meist sind es eher dipol-dipol-wechselwirkungen oder wasserstoff-brueckenbindungen
grade im zusammenhang mit schwfelhaltigen aminosaeuren (cystin / cystein) sind auch echte kovalente bindungen (hier: -S-S- ) zu konstatieren
... und all diese wechselwirkungen sind auch im zusammenhang mit metallen interessant: im einfachsten fall werden die sich da komplexierend dazwischenschmuggeln
und ueber die frage ob komplexbindungen denn nun ionisch oder kovalent zu verstehen sind, streiten sich die goetter lang und gerne
guck die Calcium-EDTA an und sag mir welcher bindungstyp da nun vorliegt...
 http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/5/57/Metal-EDTA.png/432px-Metal-EDTA.png
... und ich denke du verstehst was ich grad meine
last not least: besonders auf cystin-strukturen gehen schwermetalle auch gerne mal redoxmaessig los, indem das cystin zum thioether entschwefelt wird, und das schwermetall sodann als schwerloesliches sulfid endet
... was natuerlich i.s. einer funktionierenden proteinstruktur ebenfalls eine denaturierung darstellt
gruss
ingo
_________________
ein monat im labor erspart einem doch glatt ne viertel stunde in der bibliothek! |
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Gast1000
Gast
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| Verfasst am: 14. Dez 2011 00:09 Titel: |
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Erst mal danke für deine ausführliche Antwort!
''im einfachsten fall werden die sich da komplexierend dazwischenschmuggeln ''
..heißt das, dass die Schwermetallionen IN die z.B. -S-S- Bindung als Komplex gehen? Wird dann aus der Disulfidbindung durch das Metall ein Komplex? |
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magician4
Moderator
Anmeldungsdatum: 05.10.2009
Beiträge: 5837
Wohnort: Hamburg
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| Verfasst am: 14. Dez 2011 05:46 Titel: |
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sehr verkuerzt gesprochen: ja, das ist eine der vielen moeglichkeiten...
--> da kann durchaus also auch -S-metall-S- entstehen
... und es gibt noch tausende von anderen, mit oder ohne aufspaltung der s-s bindung, mit oder ohne weiteroxidation, katalytische umlagerung, schwefelabstraktion, oxidationsstufenaenderung am metall, koordiation zu weiteren zentren, generierung neuer prosthetischer gruppen...
nur mal nen kleinen einblick in alleine die diversen moeglichkeiten beim kupfer in der bio-koordination mit (auch) schwefelhaltigen liganden:
http://digital.ub.uni-paderborn.de/hs/download/pdf/1467?originalFilename=true
(insbes. in der einleitung zahlreiche strukturen)
es ist also wirklich ein weites feld was da alles passieren kann
gruss
ingo
_________________
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